Амилазы, ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путём расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа А.: a-амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с её участием образуются главным образом декстрины. b-амилаза типична для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупномолекулярных декстринов. Глюкоамилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях и др., катализирует образование глюкозы и декстринов. Обычно гидролиз полисахаридов происходит при одновременном участии разных А. Осахаривание крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя (ферментативное действие А. ) впервые описал русский академик К. С. Кирхгоф (1814). Неочищенный комплекс А., выделенный из солодовой вытяжки французскими учёными А. Пайеном и Ж. Персо (1833), — диастаз был первым ферментным препаратом. Некоторые А. уже получены в кристаллическом виде. А. специфичны у разных видов организмов. Физиологическая роль их состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках (например, при прорастании семян). Велико значение их в процессе пищеварения: А. содержатся в слюне и соке поджелудочной железы человека и животных. Микроорганизмы потребляют крахмал, выделяя в среду А. Для осахаривания крахмалистых заторов в спиртовой промышленности и в хлебопечении применяется a-амилаза, получаемая из плесневых грибов и бактерий; при производстве глюкозы из крахмала используются препараты глюкоамилазы.

  В. В. Юркевич.